Что такое протеины (белки) ?
Протеины играют важную роль в биологическом мире. Инсулин переносит нутриенты по организму. Энзимы ускоряю химические реакции. Структурные белки выполняют защитную функцию (кожные покровы), опорную (хрящи и сухожилия). Все протеины состоят из 21-ой аминокислоты. Аминокислоты состоят из из углерода, кислорода, азота и водорода, а некоторые содержат атомы серы. Селеноцистеин - единственная стандартная аминокислота, содержащая атом селена. Все эти элементы формируют аминогруппу, карбоксильную группу и боковую цепочку и присоединяются к центральному атома УГЛЕРОДА. Боковая цепочка определяет свойства аминокислоты и является единственной отличительной частью аминокислот. Гидрофобные аминокислоты содержат цепочки, богатые углеродом, которые плохо взаимодействуют с водой. Гидрофильные или полярные аминокислоты хорошо взаимодействуют с водой. Заряженные аминокислоты взаимодействуют с аминокислотами с противоположным зарядом или другими молекулами. Структура протеинов. Первичная структура. Первичная структура белков - это линейная последовательность аминокислот, которую определяет ДНК. Аминокислоты в белке соединены с помощью пептидных связей, которые соединяют аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. При формировании каждой связи высвобождается молекула воды. Этот ряд связанных атомов углерода, азота и кислорода составляет скелет протеина. Протеиновые цепочки часто сворачиваются в несколько типов вторичных струткур протеинов: альфа-спирали и бета-листы. Альфа-спираль - это направо закрученная винтовая линия, которую стабилизируют водородные связи между амино и карбоксильными группами соседних аминокислот. Бета-листы формируются, когда водородные связи стабилизируют несколько соседних аминокислотных «нитей». Третичная структура протеина - это трехмерная форма полипептидной цепи. Трехмерную форму определяют свойства формирующих цепь аминокислот. Многие протеины формируют глобулярные структуры с гидрофобными боковыми цепями скрытыми внутри от окружающей воды. У протеинов, прикрепленых к мембранам, гидрофобные аминокислоты сгруппированы вместе снаружи. Так их гидрофобные боковые цепи могут взаимодействовать с жидкостями в мембране. Заряженные аминокислоты позволяют протеинам взаимодействовать с молекулами, имеющими противоположный заряд. Функции многих протеинов зависят от их трехмерной формы. Например, гемоглобин формирует «карман», чтобы удержать гем - маленькую молекулу с атомом железа внутри, которая связывает кислород. Четвертичная структура. Две или более полипептидные цепи могут образовать одну молекулу с несколькими частями. Четыре части гемоглобина сотрудничают, чтобы комплекс мог эффективнее впитывать кислород в легких и разносить по теле. Различные формы протеинов указывают на стурктуру и функции. На величенной моделе молекулы показаны все атомы, составляющие протеин. Эта схема, называемая "ленточная модель", показывает организацию протеинового скелета и альфа-спирали. Эта поверхностная модель показывает зоны протеина, доступные для молекул воды. Размер протеинов. Большинство протеинов меньше длины волны света. Например, молекула гемоглобина имеет размер около 6,5 нанометров. Гемоглобин в большой концентрации находится в красных кровяных клетках. Типичная красная клетка крови содержит около 280 миллионов молекул гемоглобина. Форма и функция. Трехмерные формы протеинов определяют их функцию. Защита. Антитела. Гибкие "руки" антител защищают нас от болезней, распознавая и связывая патогены для их уничтожения иммунной системой. Коммуникация. Инсулин. Инсулиновый рецептор. Гормон инсулин - это маленький, стабильный протеин, который может легко сохранять форму путешествуя кровотоком и регулируя уровень глюкозы в крови. (Включено внутриклеточный сигнальный путь) (Транспотер глюкозы) Энзимы. Альфа-амилаза. Альфа-амилаза - это фермент, который начинает пищеварение крахмалов в нашей слюне. Транспорт. Кальциевый насос. (В мышечной клетке) Кальциевый насос с помощью магния и питаясь АТФ возвращает ионы кальция в саркоплазматический ретикулум после каждого сокращения мышцы. Хранение. Ферритин. Ферритин - сферический протеин с каналами для входа и выхода атомов железа в зависимости от потребностей организма. Внутри ферритина находится полость с атомами железа, прикрепленными к внутренней стенке. Ферритин сохраняет железо в нетоксичных форме. Структура. Коллаген. Коллаген формирует прочную тройную спираль, поддерживает структуру всего тела. Молекулы коллагена могут формировать удлиненные фибриллы, которые объединяются для формирования коллагеновых волокон. Этот тип коллагена распространен в коже и сухожилиях.